3月26日，罗马尼亚科学院生物化学研究所的Norica Branza-Nichita在美国《公共科学图书馆·综合》（公共科学图书馆·综合）上发表了一篇关于HBV感染的细胞中病毒及亚病毒颗粒形成的调节机制，该研究首次发现了HBV可以激活ERAD（内质网相关蛋白降解，ER–associated degradation ）通路，反过来降低了包膜蛋白的数量。 乙型肝炎病毒(HBV)属于包膜DNA病毒中的肝病毒家族。之前的研究表明，HBV能够通过病毒调节蛋白X(HBx)的表达，引起内质网（ER）应激，激活非折叠蛋白反应(UPR)的IRE1-XBP1通路。 然而，这种激活机制是否有对UPR通路的目的基因有功能性的影响目前还不明确。甘露糖苷酶样蛋白(EDEMs)被认为可以通过识别末端错误折叠糖蛋白并将他们呈递到ER有关降解途径(ERAD)，在UPR通路中缓解ER应激起着重要的作用。 在这项研究中，研究人员研究了EDEMs在HBV生活周期中的作用。结果发现EDEMs(EDEM1及它的同源物, EDEM2和EDEM3)的合成在持久或者短暂HBV复制的细胞中显著性上调。野生型HBV包膜蛋白及EDEM1的联合表达导致了它们大量的被降解，这个过程可以被EDEM1的沉默所扭转。 出人意料的，溶酶体而不是蛋白酶体，与HBV包膜蛋白的命运有关。重要的是，在HBV复制的细胞中，抑制内生性EDEM1的表达会显著的提升包膜病毒和亚病毒颗粒的分泌。 这项研究对在感染细胞中控制病毒颗粒的水平以及确定慢性感染有重要意义 | 
发表于 2012-3-30 22:56
