美医生发明新技术 或将杀灭HIV病毒

imusm

用杀的,总是两败俱伤,杀死病毒的同时,人也没了.这条路不通的.

疯一点好

不管是否真假、不管还要多长时间、不管有效率如何，我每天最希望看到的就是这样的消息，感谢战友们的辛勤劳动，盼望尽快有终结乙肝方法。

yigana

这么多人帖子不看清楚就回复的？HIV是什么不懂吗？内容都没看，就瞎回复瞎幻想！

疯一点好

如果能治愈HIV那么治疗HBV也就有很大希望了，现在的抗乙肝病毒药物（核苷（酸）类）都是治疗HIV的药物。

齐欢畅2

包膜型

帶狀皰疹病毒的電鏡負染照片顯示其病毒顆粒周圍被包膜所環繞。一些病毒可以利用改造後的宿主的細胞膜（來自細胞表面的質膜或細胞內部的膜，如核膜及內質網膜）環繞在病毒體周圍，形成一層脂質的包膜。包膜上既鑲嵌有來自宿主的膜蛋白也有來自病毒基因組編碼的膜蛋白；而脂質膜本身和其中的糖類則都來自宿主細胞。包膜型病毒位於包膜內的病毒體可以是螺旋形或正二十面體形的。[62]

無包膜的病毒在宿主細胞內完成複製後，需要宿主細胞死亡並裂解後，才能逸出並進一步感染其他細胞。這種方法雖然簡單，但常常造成大量非成熟細胞死亡，反而降低了對宿主細胞的利用率。而有了包膜之後，病毒可以通過包膜與宿主的細胞膜融合來出入細胞，而不需要造成細胞死亡。[62] 流感病毒和愛滋病毒就採用的是這種策略。大多數的包膜型病毒的感染性都依賴於包膜。[65]

齐欢畅2

结构
[编辑] 外壳
也称为病毒的外衣壳。相当于一般病毒的包膜。由脂质双层和蛋白质组成。脂质双层内含有乙肝表面抗原（HBsAg），分别是S抗原、前S1和前S2抗原，它们一起又构成了外壳上大、中、小三种蛋白形式。

[编辑] 核心
分为外部的衣壳和内部双链DNA。衣壳由乙肝病毒的核心抗原（HBcAg）组成，呈二十面体对称，直径为27纳米，也称为内衣壳。DNA上还带有DNA多聚酶。DNA呈环状并且有缺口，大约含有约3200个核苷酸。DNA两链长短不一，长链完整，长度恒定，为负链。短链是正链，长度可变，大概是长链的50％~80%。 DNA的功能是编码表面抗原，核心抗原，和DNA多聚酶。

[编辑] 形态
在电子显微镜下，可以发现，乙肝病毒有三种形态，分别是大球形颗粒、小球形颗粒和管形颗粒。大球形颗粒就是Dane 颗粒。小形球颗粒，直径大约22纳米，是乙肝病毒感染后血液中最多见的一种。它由表面抗原组成，并不含有乙肝病毒的DNA以及DNA聚合酶。管形颗粒，直径也约为22纳米，长度在50~70纳米之间。实际上是由几个小球形颗粒聚合在一起而成，但同样具有HBsAg的抗原性。

[编辑] 病毒的复制
病毒进入肝细胞后，脱去衣壳，DNA进入肝细胞核。
正链DNA在DNA多聚酶的作用下，以负链为模版，延长修补成完整状态。
双股DNA形成闭环超螺旋。在细胞RNA多聚酶催化下，以负链DNA转录成长短不一的RNA。短的RNA仅作为信使RNA，长的还是前基因组RNA。
从信使RNA翻译出e抗原，合心抗原，DNA多聚酶，和三种表面抗原。合心抗原组装成内衣壳。
前基因组和DNA多聚酶进入组装好的病毒内衣壳中。
在DNA多聚酶（逆转录酶）的作用下，以前基因组RNA为模版，逆转录为负链DNA。而前基因组则被降解消失。
以负链DNA为模版，复制生成正链DNA。
含有双链DNA的内衣壳裹上外衣壳，成为病毒体。从肝细胞浆释放至肝细胞外。
[编辑] 抗原
表面抗原
核心抗原
e抗原
[编辑] 参考文献
季晓辉 张建瑶 主编《医学免疫学与医学微生物学》 科学出版社 ISBN 7-03-009469-7

[编辑] 链接
剥开乙肝病毒

来自“http://zh.wikipedia.org/wiki/%E4 ... E%E7%97%85%E6%AF%92”

齐欢畅2

病毒粒子的胞膜化过程

嗜肝病毒的成熟核壳定位于细胞质，随后发生的包膜化过程很难通过电子显微镜等手段直接进行观察，因此，病毒病毒粒子获取其包膜的机制尚不清楚。虽然HBV包膜对温和型去污剂敏感，对于病毒包膜中是否含有脂质仍不清楚。至今为止，只是证明在20nm的HBsAg亚病毒颗粒中含有脂质。但通过与其他包膜病毒的比较以及对嗜肝病毒粒子形成在分子水平上的分析，可以推测HBV病毒粒子是由病毒粒子在细胞内膜进行常规的出芽所形成。

Post-ER、pre-Golgi膜的某些位点具病毒包膜蛋白，可能是病毒出芽所在地,但病毒病毒粒子如何转运至这些位点尚不清楚。在DHBV中，含dsDNA和非高度磷酸化的核心蛋白的成熟病毒粒子可与膜结合，该过程不依赖病毒包膜蛋白。不成熟、高度磷酸化且含ssDNA的病毒粒子则不能与膜结合。这些现象表明，出芽过程中成熟病毒粒子与不成熟病毒粒子的筛选不是靠病毒粒子与包膜蛋白的相互作用，而是依赖病毒粒子与膜的相互作用，且成熟病毒粒子可在膜上侧向运动至出芽位点。

最近有报道称，一些包膜病毒的结构蛋白具所谓的late 结构域，在出芽过程中参与与宿主因子的相互作用。通过这种相互作用，病毒得以接近宿主出芽装置。HBV C蛋白在病毒粒子表面有一序列PPAY（129-132位氨基酸），符合已知的late 结构域的序列PPXY。将129、130和132位的残基突变成丙氨酸会阻断HBV病毒粒子形成，而131位残基的突变则对病毒病毒粒子或病毒粒子的形成没有任何影响，因此还不能确定这些残基在出芽过程中是否具有直接的重要的作用，还需要设计更多的实验来确定HBV是否利用late 结构域介导途径出芽。

HBV病毒粒子的包膜化依赖病毒包膜蛋白。与C型反转录病毒或慢病毒（lentivirus）不同，阻断包膜蛋白表达的HBV突变体不能释放脂双层包裹的病毒粒子。在一个不能表达M蛋白的患者身上确认，一个HBV自然点突变表明M蛋白不是必须的。而L或S蛋白表达被抑制则会阻断病毒粒子的形成，这些结果表明：（i）L和S蛋白异源多聚物的形成（也可和M蛋白一起）会导致亚病毒颗粒出芽被抑制，同时，因L蛋白对分泌的抑制作用，S蛋白也滞留在细胞内膜。（ii）病毒病毒粒子可解除对分泌作用的阻断。（iii）包膜化过程由S蛋白的出芽能力所主导。但是，N端截短的L蛋白突变体能与野生型L蛋白一样有效的形成病毒粒子。另外，20nm HBsAg亚病毒颗粒的出芽机制能在多大程度上反映病毒粒子的出芽过程也还不清楚。

对L蛋白在病毒粒子形成中的功能的一点提示来自该蛋白的跨膜拓扑学结构。在L蛋白的N端融合分泌信号，从而只产生一种跨膜拓扑学结构的L蛋白，将前体S结构域转移至ER腔（e-preS）。该L融合蛋白能被组装进入亚病毒颗粒但不能形成病毒粒子。亚病毒颗粒的形成和分泌可作为HBV包膜蛋白正确折叠和参与病毒粒子形成的指标。L蛋白将前体S结构域暴露在ER胞质一侧（i-preS）对于核壳的包膜化非常重要。表明L蛋白前体S结构域含有一些区域能介导与病毒粒子的联系。与i-preS结构域具基质蛋白功能相一致，胞质内DHBV病毒粒子的细胞内途径受DHBV L蛋白的影响。当L蛋白不存在时，病毒粒子将进入细胞核，将其基因组释放至核质；当L蛋白表达达到一定的阈值，病毒粒子将以有包膜的病毒粒子形式被释放。DHBV L蛋白的这个功能可归于161个氨基酸长的前体S结构域的116-137位氨基酸。HBV的 i-preS中也发现了一个短的类似的区域103至124位氨基酸（或92-113位氨基酸，与病毒基因型有关）。该区域的小氨基酸的替换会阻断病毒粒子的形成，但L蛋白仍能被组装进入亚病毒颗粒，甚至连更细微的突变如将两个相邻的氨基酸换成丙氨酸，也会阻断核壳的包膜化。但该结构域的上游区域可被缺失，而不影响病毒粒子的形成；下游的大多数区域直至S结构域内II型信号的跨膜区的突变也没有任何影响。

第二个暴露在ER胞质一侧的包膜蛋白结构域是S蛋白跨膜区的环状结构。遗传学分析显示该环靠近C端的一半区域内的短片断的缺失会抑制病毒粒子的形成，但不抑制20nm亚病毒颗粒的形成，但该区域内的点突变不具这种效应。在没有微粒体存在时，进行体外的N端或C端截短的L蛋白与E.coli来源的病毒病毒粒子的体外结合实验。实验表明，L蛋白的两个片段（一个从24至191位氨基酸；一个从191至322位氨基酸）在病毒粒子的结合中具有协同作用。因此，我们推测在出芽时上述两个片段或其中的一个作为基质结构域直接与病毒病毒粒子结合，这类似于α病毒E2蛋白的胞质尾在粒子形成中的作用。

通过突变体分析，对病毒粒子上可能的结合位点进行了定位。对核心蛋白随机插入和缺失突变体的初步筛选确定了一些突变体，他们均能完成前体基因组的包装、病毒粒子的组装和病毒DNA的合成，但会阻断核壳的包膜化，相似的表型在分离自慢性病毒携带者的自然发生HBV突变体中也有发现。在基于HBV病毒粒子晶体结构的更深层次的筛选中，52个暴露在病毒粒子表面的氨基酸被换成丙氨酸。11个突变体特异性引起核壳包膜化的缺失（图.2），它们成簇地定位在突触的基部或突触之间的凹处。突触中间区域或顶部的突变则没有影响。但是，HBV从转染细胞中的出芽可被一个经肽库筛选所得的多肽所抑制，且该多肽能与突触顶部结合。可能这种抑制效应是由空间障碍所引起，而不是由于包膜与病毒粒子间特异性相互作用被阻断。

人们认为包膜蛋白的其中一个或两个基质结构域可直接与病毒粒子表面的一个或两个结构域结合，这点在HBV的一个双重突变体中得到了证实。在该突变体中，核心基因I97L突变会引起相对未成熟的病毒粒子包膜化，而L蛋白基质结构域内A119F突变可抑制I97L的突变效应。另外，来自HBV包膜蛋白和病毒粒子的多肽的体外结合实验也同样证实了这点。在体外结合实验中，肝组织来源的病毒病毒粒子和重组病毒粒子都能与对应于L和S蛋白基质结构域的多肽较好的结合，这表明病毒粒子与包膜蛋白的相互作用可能并不能区分成熟和未成熟的病毒粒子。

在描述20nm亚病毒颗粒形成的章节中有提到：嗜肝病毒包膜蛋白的组装过程具有选择性，尚没有发现任何的外源蛋白被组装进亚病毒颗粒，即便是禽类或哺乳类来源的包膜蛋白也不能混合组装。这在病毒粒子的包膜中也是一致的。WHV的L蛋白可以代替HBV L蛋白参与HBV病毒粒子的形成尽管效率较低，而DHBV 的L蛋白则不行。这与WHV比DHBV在L蛋白基质结构域上与HBV具有更高同源性的事实相符合。不过，通过融合S蛋白N端将外源结构域组装进HBV包膜是可行的。另外，需将分泌信号融合在蛋白N端以确保外源结构域被转运至ER腔。所产生蛋白的构象与用外源序列取代前体S2结构域的M蛋白构象相似。该融合体与HBV在细胞系中的共表达可产生表型混合的病毒，并将外源结构域暴露在病毒粒子表面。

一种被称为丁型肝炎（HDV或delta virus）的缺损病毒可增殖性感染仅HBV感染的肝细胞，因为HDV可利用HBV的包膜。HDV核壳由一环状ssRNA和HDV编码的具长短两种形式的蛋白组成（delta 抗原），环状ssRNA因为分子本身可以互补配对而具双链构象。球形核壳的结构尚哺清楚，较长delta 抗原在C端比短的delta抗原多19个氨基酸，且在该区域含异戊二烯化（isoprenylation）信号。异戊二烯化对于HDV核壳的包膜化很重要。与HBV病毒粒子形成过程不同，在HDV病毒粒子形成过程中，HBV 的S蛋白很充足。L蛋白对于HDV的感染是必须的。这些结果表明HDV和HBV病毒粒子包膜化的分子机制是不同的，尽管它们利用相同的包膜蛋白。

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